计算蛋白质折叠的典型时间尺度从纳秒（10??秒）到分钟不等，小型蛋白质可在微秒级完成折叠 🆔 ID: 103070 ✅ 可用
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推导蛋白质天然态与变性态的自由能差ΔG通常在10 - 50 kJ/mol范围 🆔 ID: 103071 ✅ 可用
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模拟α - 螺旋结构在蛋白质中占比约30% - 50%，每圈含3.6个氨基酸残基 🆔 ID: 103072 ✅ 可用
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计算β - 折叠片层中相邻氨基酸残基间距约为0.35 nm 🆔 ID: 103073 ✅ 可用
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推导蛋白质疏水核心的疏水相互作用能约为 - 20 - - 50 kJ/mol 🆔 ID: 103074 ✅ 可用
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计算氢键在蛋白质结构稳定中的贡献约为 - 5 - - 20 kJ/mol 🆔 ID: 103075 ✅ 可用
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模拟范德华力在蛋白质折叠中的作用范围约为0.3 - 0.5 nm 🆔 ID: 103076 ✅ 可用
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计算二硫键对蛋白质三维结构稳定性的贡献可达 - 100 - - 200 kJ/mol 🆔 ID: 103077 ✅ 可用
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推导蛋白质折叠过程中，每增加一个氨基酸残基，其构象空间可能性增加约100倍 🆔 ID: 103078 ✅ 可用
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计算典型蛋白质（约200个氨基酸）的构象空间理论值约为102??量级 🆔 ID: 103079 ✅ 可用
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模拟分子伴侣蛋白可提高蛋白质正确折叠效率达10 - 100倍 🆔 ID: 103080 ✅ 可用
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计算热休克蛋白Hsp70与未折叠蛋白质的结合常数Kd约为10?? - 10?? M 🆔 ID: 103081 ✅ 可用
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推导蛋白质折叠中间体的寿命可从微秒到秒级，取决于蛋白质类型 🆔 ID: 103082 ✅ 可用
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计算β - 转角结构在蛋白质中每100个氨基酸残基约出现1 - 2个 🆔 ID: 103083 ✅ 可用
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模拟无序蛋白质区域在真核生物蛋白质中占比可达30% - 50% 🆔 ID: 103084 ✅ 可用
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计算蛋白质折叠速率常数kfold可从10?3 - 10? s?1范围变化 🆔 ID: 103085 ✅ 可用
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推导蛋白质去折叠速率常数kunfold通常比折叠速率慢10 - 100倍 🆔 ID: 103086 ✅ 可用
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计算蛋白质熔球态（molten globule）的二级结构含量保留约50% - 70% 🆔 ID: 103087 ✅ 可用
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模拟蛋白质折叠过程中，疏水残基的聚集通常在纳秒级开始发生 🆔 ID: 103088 ✅ 可用
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计算蛋白质天然态的圆二色性（CD）谱在208 nm和222 nm处有特征负峰 🆔 ID: 103089 ✅ 可用
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推导蛋白质变性剂的浓度与蛋白质变性程度呈S型曲线关系 🆔 ID: 103090 ✅ 可用
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计算盐酸胍（GuHCl）使蛋白质完全变性的典型浓度约为6 - 8 M 🆔 ID: 103091 ✅ 可用
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模拟尿素使蛋白质部分变性的典型浓度约为4 - 6 M 🆔 ID: 103092 ✅ 可用
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计算蛋白质折叠过程中，分子内水分子的排除可降低熵损约10 - 30 kJ/mol 🆔 ID: 103093 ✅ 可用
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推导蛋白质折叠的Levinthal悖论指出，随机搜索构象空间不可行 🆔 ID: 103094 ✅ 可用
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计算蛋白质折叠的漏斗模型描述了折叠途径的能量景观 🆔 ID: 103095 ✅ 可用
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模拟蛋白质折叠模拟中，分子动力学时间步长通常为1 - 2飞秒（10?1?秒） 🆔 ID: 103096 ✅ 可用
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计算粗粒化蛋白质模型可将计算速度提高10 - 100倍 🆔 ID: 103097 ✅ 可用
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推导蛋白质折叠的临界浓度（critical concentration）与蛋白质自组装有关 🆔 ID: 103098 ✅ 可用
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计算蛋白质寡聚化的平衡常数Keq可从103 - 10? M?1范围变化 🆔 ID: 103099 ✅ 可用
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